ff1588d761d55f48f61a52249e1dcc24

Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>DNA-Polymerasen</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">DNA-Polymerasen</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">DNA-Polymerase

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Bänderdarstellung der <a href="DNA-bindendes_Protein" class="mw-redirect" title="DNA-bindendes Protein">DNA-bindenden Domäne</a> der humanen DNA-Polymerase β

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<ul><li><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>: <span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=9012-90-2">9012-90-2</a><span class="editoronly" style="display:none;"></span></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=2.7.7.7">2.7.7.7</a>, <a href="Transferase" title="Transferase">Transferase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Desoxyribonucleosidtriphosphat + DNA<sub>n</sub>

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Diphosphat + DNA<sub>n+1</sub>

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p><b>DNA-Polymerasen</b> sind <a href="Enzym" title="Enzym">Enzyme</a>, die als <a href="Polymerase" class="mw-redirect" title="Polymerase">Polymerase</a> die Synthese von <a href="Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Desoxyribonukleinsäure">DNA</a> aus <a href="Desoxyribonukleotide" title="Desoxyribonukleotide">Desoxyribonukleotiden</a> katalysieren. DNA-Polymerasen spielen eine Schlüsselrolle bei der <a href="Replikation" title="Replikation">DNA-Replikation</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biochemische_Aspekte">Biochemische Aspekte</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Polymerase-Aktivität"><span id="Polymerase-Aktivit.C3.A4t"></span>Polymerase-Aktivität</h3></div>

<p>Die <a href="Polymerase" class="mw-redirect" title="Polymerase">Polymerase</a> ermöglicht die chemische Verknüpfung von einzelnen <a href="Molek%C3%BCl" title="Molekül">Molekülen</a> (<a href="Monomer" title="Monomer">Monomere</a>) zu einer Kette (<a href="Polymer" title="Polymer">Polymer</a>). Im Falle der DNA-Polymerase ist das gebildete Polymer die <a href="Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Desoxyribonukleinsäure">Desoxyribonukleinsäure</a> (DNA), als Monomere dienen <a href="Desoxyribonukleotide" title="Desoxyribonukleotide">Desoxyribonukleotide</a>, genauer Desoxy-Nukleosidtriphosphate (dNTPs). Die DNA-abhängige DNA-Polymerase nutzt stets einen bereits bestehenden DNA-Einzelstrang als <a href="Matrize_(Genetik)" title="Matrize (Genetik)">Matrize</a> (Vorlage) für die Synthese eines neuen, komplementären Stranges, dessen Nukleotid-Abfolge somit von der Matrize bestimmt wird. Dieser Erhalt der <a href="Nukleotidsequenz" title="Nukleotidsequenz">DNA-Sequenz</a> ist entscheidend für die Fähigkeit der DNA-Polymerase, die in der DNA codierte <a href="Erbinformation" class="mw-redirect" title="Erbinformation">Erbinformation</a> zu kopieren. Das korrekte Kopieren der Matrize gelingt durch komplementäre <a href="Basenpaar" title="Basenpaar">Basenpaarung</a> der eingebauten Nukleotidbasen mit den Basen der DNA-Matrize, vermittelt durch <a href="Wasserstoffbr%C3%BCcken" class="mw-redirect" title="Wasserstoffbrücken">Wasserstoffbrücken</a>. Die Synthese des neuen DNA-Stranges erfolgt vom <a href="Nukleins%C3%A4ure-Nomenklatur" title="Nukleinsäure-Nomenklatur">5'- zum 3'-Ende</a>. Chemisch betrachtet findet dabei ein <a href="Nukleophil" class="mw-redirect" title="Nukleophil">nukleophiler</a> Angriff der endständigen 3'-<a href="Hydroxygruppe" title="Hydroxygruppe">Hydroxygruppe</a> des DNA-Stranges auf das α-<a href="Phosphat" class="mw-redirect" title="Phosphat">Phosphat</a> des dNTPs statt, wobei <a href="Diphosphate" title="Diphosphate">Pyrophosphat</a> freigesetzt wird. Dieser Schritt wird von der Polymerase katalysiert.

</p><p>Im Gegensatz zu <a href="RNA-Polymerase" class="mw-redirect" title="RNA-Polymerase">RNA-Polymerasen</a> kann die Synthese des komplementären DNA-Stranges bei DNA-Polymerasen nur erfolgen, wenn der Polymerase ein freies 3'-Hydroxyende zur Verfügung steht. An dieses wird dann das erste Nukleotid angehängt. Bei der <a href="Polymerase-Kettenreaktion" title="Polymerase-Kettenreaktion">Polymerase-Kettenreaktion</a> (PCR) nutzt man hierzu einen ca. 15–20 Nukleotide langen DNA-Einzelstrang (<a href="Primer" title="Primer">Primer</a>), der als Startpunkt der Reaktion dient. DNA-Polymerasen benötigen in der Regel <a href="Magnesium" title="Magnesium">Magnesium</a>-Ionen als <a href="Koenzym" class="mw-redirect" title="Koenzym">Kofaktor</a>.

</p><p>

Die Katalyse der Bildung der <a href="Ester" title="Ester">Diesterbindung</a> erfolgt funktionell analog zu der entsprechenden Reaktion der RNA-Polymerasen. Das letzte <a href="Nukleotide" title="Nukleotide">Nukleotid</a> des bereits synthetisierten Abschnittes und das anzufügende Nukleotid sind an jeweils eines von zwei <a href="Magnesium" title="Magnesium">Magnesium</a>-Ionen im katalytischen Zentrum der Polymerasendomäne koordiniert. Die erste Phosphatgruppe des anzufügenden Nukleotids ist an beide Magnesium-Ionen koordiniert. Die räumliche Lage ermöglicht einen Angriff der <a href="Hydroxygruppe" title="Hydroxygruppe">Hydroxygruppe</a> des vorangegangenen Nukleotids auf die Phosphatgruppe des anzufügenden. Dabei wird ein <a href="Pyrophosphat" class="mw-redirect" title="Pyrophosphat">Pyrophosphatrest</a> abgespalten.</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Exonuklease-Aktivität"><span id="Exonuklease-Aktivit.C3.A4t"></span>Exonuklease-Aktivität</h3></div>

<p>Viele Polymerasen haben zusätzlich noch weitere Enzym-Funktionen. In Anwesenheit geringer Konzentrationen an dNTPs überwiegt die <i>3'→5'-<a href="Exonuklease" title="Exonuklease">Exonuklease</a>-Aktivität</i> zum Entfernen von Nukleotiden. Einige Polymerasen besitzen auch eine <i>5'→3'-Exonuklease-Aktivität</i>. Um zu gewährleisten, dass es zu keinen Fehlern beim Ablesen der DNA-Matrize kommt, verfügen sie über diese <i>Korrekturlese-Funktion</i> (engl. <i>proof reading</i>), d. h., sie sind in der Lage, den Einbau eines unpassenden Nukleotids zu erkennen und dieses anschließend durch die Exonuclease-Aktivität wieder aus der DNA zu entfernen. Diese ermöglicht den Abbau eines bestehenden DNA- oder RNA-Stranges, der bereits mit dem Matrizenstrang gepaart ist, während ein neuer Strang gebildet wird. Es resultiert ein Austausch des alten Stranges gegen einen neuen Strang. Diese Exonuklease-Aktivität wird bei der Methode der <i><a href="Nick_translation" class="mw-redirect" title="Nick translation">nick translation</a></i> ausgenutzt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Verschiedene_DNA-Polymerasen">Verschiedene DNA-Polymerasen</h2></div>

<p>In Bakterien, wie etwa <i><a href="Escherichia_coli" title="Escherichia coli">Escherichia coli</a></i> gibt es drei verschiedene <b>DNA-abhängige DNA-Polymerasen</b>. Eine davon, die <b><a href="DNA-Polymerase_I" title="DNA-Polymerase I">DNA-Polymerase I</a></b> (Pol I) wurde im Jahr 1955 von <a href="Arthur_Kornberg" title="Arthur Kornberg">Arthur Kornberg</a> isoliert und war die erste Polymerase überhaupt, die entdeckt wurde. Diese ist aber nicht die für die Replikation wichtigste Polymerase in <i>E. coli</i>, da sie nur etwa 20 Syntheseschritte katalysiert (d. h., sie besitzt nur eine niedrige <a href="Prozessivit%C3%A4t" title="Prozessivität">Prozessivität</a>). Sie ist jedoch durch ihre 5'→3'-Exonuklease-Aktivität bei der Replikation für den Primerabbau zuständig. <b><a href="DNA-Polymerase_II" title="DNA-Polymerase II">DNA-Polymerase II</a></b> und <b><a href="DNA-Polymerase_III" title="DNA-Polymerase III">DNA-Polymerase III</a></b>, die anderen beiden DNA-Polymerasen in <i>E. coli</i>, wurden erst 15 Jahre nach der Entdeckung der DNA-Polymerase I isoliert, nachdem sich <i>E. coli</i>-Mutanten mit Defekt im Polymerase I Gen dennoch als <a href="Replikation" title="Replikation">replikationskompetent</a> erwiesen. Diese Mutanten waren allerdings besonders anfällig gegenüber UV-Strahlung und alkylierenden Substanzen, weshalb man annimmt, dass die DNA-Polymerase I vorwiegend Reparaturaufgaben übernimmt. Die Polymerase III, die in <i>E. coli</i> die eigentliche Replikation durchführt, ist aus insgesamt sieben Untereinheiten aufgebaut und kommt pro Bakterienzelle nur in sehr wenigen Kopien vor.

</p><p>Eukaryotische DNA-Polymerasen werden in folgende Familien klassifiziert:

</p>

<ul><li><span id="PolA"></span>Familie A: DNA-Polymerasen γ, θ und ν</li>

<li><span id="PolB"></span>Familie B: DNA-Polymerasen α, δ, ε und ζ</li>

<li><span id="PolX"></span>Familie X: DNA-Polymerasen β, λ, σ und μ</li>

<li><span id="PolY"></span>Familie Y: DNA-Polymerasen η, ι und κ</li></ul>

<p>Die Polymerase γ tritt nur in <a href="Mitochondrien" class="mw-redirect" title="Mitochondrien">Mitochondrien</a> auf.

</p><p>In Säugern kommen nur fünf DNA-Polymerasen vor: α, β, γ, δ und ε. Es wird angenommen, dass es sich bei den für die Replikation entscheidenden um die Polymerasen δ und ε handelt, die sich durch hohe Prozessivität und Korrekturlesefunktion (<i>proof reading</i>) auszeichnen. Die Polymerasen α und β zeigen dagegen nur geringe Prozessivität und keine Proofreadingfunktion.

</p><p>Des Weiteren existieren <b>RNA-abhängige DNA-Polymerasen</b>, die die RNA als Matrize nutzen und dNTPs daran anhängen. Diese nennen sich <a href="Reverse_Transkriptase" title="Reverse Transkriptase">Reverse Transkriptase</a>, wozu auch die <a href="Telomerase" title="Telomerase">Telomerase</a> gehört. Als <b>unabhängige DNA-Polymerase</b> ist als einziges die <a href="Desoxyribonukleotidyltransferase" title="Desoxyribonukleotidyltransferase">terminale Desoxyribonucleotidyltransferase</a> bekannt.

</p><p>In <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaebakterien</a> existieren <a href="Thermostabile_DNA-Polymerase" title="Thermostabile DNA-Polymerase">temperaturstabile DNA-Polymerasen</a>, die ebenfalls zur <a href="Polymerase-Kettenreaktion" title="Polymerase-Kettenreaktion">PCR</a> genutzt werden.

</p>

<caption>DNA-Polymerasen des Menschen<sup id="cite_ref-Chatterjee_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-Chatterjee-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</caption>

<th>Polymerase

</th>

<th>Familie

</th>

<th>Fehlerrate

</th>

<th>Funktion

</th></tr>

<tr>

<td>α (POLA)

</td>

<td>B

</td>

<td>10-4 - 10-5

</td>

<td>Eine RNA-Primase während der <a href="DNA-Replikation" class="mw-redirect" title="DNA-Replikation">DNA-Replikation</a>; Rolle beim <a href="Zellzyklus" title="Zellzyklus">S-Phasen-Kontrollpunkt</a>

</td></tr>

<tr>

<td>β (POLB)

</td>

<td>X

</td>

<td>5 X 10-4

</td>

<td>Eine dRP- und AP-Lyase; Rolle bei der <a href="Basenexzisionsreparatur" title="Basenexzisionsreparatur">Basenexzisionsreparatur</a>

</td></tr>

<tr>

<td>δ (POLD)

</td>

<td>B

</td>

<td>10-5 - 10-6

</td>

<td>Hat eine 3′-5′-<a href="Exonuklease" title="Exonuklease">Exonuklease</a>-Aktivität; Rolle bei der <a href="DNA-Replikation" class="mw-redirect" title="DNA-Replikation">DNA-Replikation</a>; zusätzliche Rollen bei <a href="Basenexzisionsreparatur" title="Basenexzisionsreparatur">Basenexzisionsreparatur</a>, <a href="Nukleotidexzisionsreparatur" title="Nukleotidexzisionsreparatur">Nukleotidexzisionsreparatur</a>, <a href="DNA-Reparatur" title="DNA-Reparatur">MMR, DSBR</a>

</td></tr>

<tr>

<td>ε (POLE)

</td>

<td>B

</td>

<td>10-6 - 10-7

</td>

<td>Hat eine 3′-5′-<a href="Exonuklease" title="Exonuklease">Exonuklease</a>-Aktivität; Rolle bei der <a href="DNA-Replikation" class="mw-redirect" title="DNA-Replikation">DNA-Replikation</a>; zusätzliche Rollen <a href="Basenexzisionsreparatur" title="Basenexzisionsreparatur">Basenexzisionsreparatur</a>, <a href="Nukleotidexzisionsreparatur" title="Nukleotidexzisionsreparatur">Nukleotidexzisionsreparatur</a>, <a href="DNA-Reparatur" title="DNA-Reparatur">MMR, DSBR</a> und <a href="Zellzyklus" title="Zellzyklus">S-Phasen-Kontrollpunkt</a>

</td></tr>

<tr>

<td>REV1 (REV1)

</td>

<td>Y

</td>

<td>inkorporiert nur <a href="Desoxycytidintriphosphat" title="Desoxycytidintriphosphat">dCTPs</a>

</td>

<td>inkorporiert nur dCTPs und vermittelt <a href="Protein-Protein-Interaktion" title="Protein-Protein-Interaktion">Protein-Protein-Interaktionen</a> während <a href="DNA-Reparatur" title="DNA-Reparatur">Transläsionssynthese</a>; Rolle bei <a href="Fanconi-An%C3%A4mie" title="Fanconi-Anämie">Fanconi-Anämie</a>, <a href="Homologe_Rekombination" class="mw-redirect" title="Homologe Rekombination">Homologe Rekombination</a>

</td></tr>

<tr>

<td>ζ (REV3)

</td>

<td>B

</td>

<td>10-3

</td>

<td>Rolle bei <a href="DNA-Reparatur" title="DNA-Reparatur">Transläsionssynthese, DSBR</a>, <a href="Fanconi-An%C3%A4mie" title="Fanconi-Anämie">Fanconi-Anämie</a> und <a href="Somatische_Hypermutation" title="Somatische Hypermutation">Somatische Hypermutation</a>

</td></tr>

<tr>

<td>η (POLH)

</td>

<td>Y

</td>

<td>3,5 X 10-2

</td>

<td>Rolle bei <a href="DNA-Reparatur" title="DNA-Reparatur">Transläsionssynthese</a>, <a href="Somatische_Hypermutation" title="Somatische Hypermutation">Somatische Hypermutation</a>, <a href="Basenexzisionsreparatur" title="Basenexzisionsreparatur">Basenexzisionsreparatur</a>

</td></tr>

<tr>

<td>ι (POLI)

</td>

<td>Y

</td>

<td>10-1 - 10-4

</td>

<td>Rolle in <a href="DNA-Reparatur" title="DNA-Reparatur">Transläsionssynthese</a>, <a href="Somatische_Hypermutation" title="Somatische Hypermutation">Somatische Hypermutation</a>, <a href="Basenexzisionsreparatur" title="Basenexzisionsreparatur">Basenexzisionsreparatur</a>

</td></tr>

<tr>

<td>κ (POLK)

</td>

<td>Y

</td>

<td>10-2 - 10-3

</td>

<td>Rollen in <a href="DNA-Reparatur" title="DNA-Reparatur">Transläsionssynthese</a> und <a href="Nukleotidexzisionsreparatur" title="Nukleotidexzisionsreparatur">Nukleotidexzisionsreparatur</a>

</td></tr>

<tr>

<td>θ (POLQ)

</td>

<td>A

</td>

<td>2,4 X 10-3

</td>

<td>Hat ein <a href="Helikase" class="mw-redirect" title="Helikase">Helikase</a>-Motiv; ICL-Reparatur

</td></tr>

<tr>

<td>γ (POLG)

</td>

<td>A

</td>

<td>10-5

</td>

<td>Hat eine 3′-5′-<a href="Exonuklease" title="Exonuklease">Exonuklease</a>-Aktivität; Rolle bei der mitochondrialen Replikation; <a href="Basenexzisionsreparatur" title="Basenexzisionsreparatur">Basenexzisionsreparatur</a>

</td></tr>

<tr>

<td>λ (POLL)

</td>

<td>X

</td>

<td>1,5 X 10-4

</td>

<td>Eine dRP-Lyase; spielt eine Rolle bei der <a href="V(D)J-Rekombination" title="V(D)J-Rekombination">V(D)J-Rekombination</a>, <a href="Non-homologous_End-Joining" title="Non-homologous End-Joining">Non-homologous End-Joining</a> und <a href="Basenexzisionsreparatur" title="Basenexzisionsreparatur">Basenexzisionsreparatur</a>

</td></tr>

<tr>

<td>μ (POLM)

</td>

<td>X

</td>

<td>10-3 - 10-5

</td>

<td>Eine terminale Transferase; Rolle bei der <a href="V(D)J-Rekombination" title="V(D)J-Rekombination">V(D)J-Rekombination</a> und <a href="Non-homologous_End-Joining" title="Non-homologous End-Joining">Non-homologous End-Joining</a>

</td></tr>

<tr>

<td>ν (POLN)

</td>

<td>A

</td>

<td>3,5 X 10-3

</td>

<td>Möglicherweise <a href="DNA-Reparatur" title="DNA-Reparatur">Transläsionssynthese</a>

</td></tr>

<tr>

<td>σ (POLS)

</td>

<td>X

</td>

<td>unbekannt

</td>

<td>Hat eine 3′-5′-<a href="Exonuklease" title="Exonuklease">Exonukleaseaktivität</a>; Rolle beim Schwesterchromatidaustausch

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>X

</td>

<td>unbekannt

</td>

<td><a href="V(D)J-Rekombination" title="V(D)J-Rekombination">V(D)J-Rekombination</a>, templateunabhängige Synthese

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Telomerase" title="Telomerase">Telomerase</a>

</td>

</td>

<td>2 X 10-3

</td>

<td>Repliziert die Enden von <a href="Chromosomen" class="mw-redirect" title="Chromosomen">Chromosomen</a>

</td></tr>

<tr>

<td>PrimPol

</td>

<td>AEP

</td>

<td>unbekannt

</td>

<td><a href="DNA-Reparatur" title="DNA-Reparatur">Transläsionspolymerase</a> mit hoher Effizienz

</td></tr></tbody></table>

<p><a href="DNA-Reparatur" title="DNA-Reparatur">MMR</a> (mismatch repair), <a href="DNA-Reparatur" title="DNA-Reparatur">DSBR</a> (double strand break repair), <a href="DNA-Reparatur" title="DNA-Reparatur">ICL</a> (interstrand cross link), dRP (Desoxyribosephosphat), AEP (archaeo-eukaryotische <a href="Primase" title="Primase">Primase</a>).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Keine_3'→5'-Polymerasen"><span id="Keine_3.27.E2.86.925.27-Polymerasen"></span>Keine 3'→5'-Polymerasen</h2></div>

<p>In 3'→5' prozessierende DNA-Polymerase-Komplexe sind nicht bekannt. Eine Verlängerung des DNA-Stranges in diese Richtung würde die Hydrolyse des zuvor angefügten Nukleosidtriphosphats erfordern. Dies ist zwar prinzipiell möglich, führt aber zu einem Problem im Hinblick auf eine zusätzliche Korrekturfunktion (<i>proofreading</i>). Denn nach der Reaktion einer Exonuklease bliebe am Strang keine Triphosphat-Gruppe am Ende, sondern nur eine einfache Phosphatgruppe zurück, womit die weitere Verlängerung des Stranges unterbunden wäre. Der folgende hypothetische Reaktionsmechanismus kann dies verdeutlichen:<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biologische_Bedeutung">Biologische Bedeutung</h2></div>

<p>DNA-Polymerasen sind von zentraler Bedeutung für die <a href="DNA-Replikation" class="mw-redirect" title="DNA-Replikation">DNA-Replikation</a>. Sie ermöglichen das getreue Kopieren der Erbinformation in Form von DNA, somit einen entscheidenden Schritt bei der Vermehrung und Fortpflanzung von Lebewesen. DNA-Polymerasen spielen zudem bei Vorgängen, die mit der Reparatur von DNA einhergehen, eine wichtige Rolle.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biotechnologische_Bedeutung">Biotechnologische Bedeutung</h2></div>

<p>Im Labor werden DNA-Polymerasen oft für die <a href="Polymerase-Kettenreaktion" title="Polymerase-Kettenreaktion">Polymerase-Kettenreaktion</a> und verwandten Methoden (z. B. <a href="RT-PCR" class="mw-redirect" title="RT-PCR">RT-PCR</a>, <a href="QPCR" class="mw-redirect" title="QPCR">qPCR</a>), bei der <a href="Nick_translation" class="mw-redirect" title="Nick translation">Nick translation</a>, beim <a href="Random_priming" class="mw-redirect" title="Random priming">Random priming</a> und bei der <a href="DNA-Sequenzierung" title="DNA-Sequenzierung">DNA-Sequenzierung</a> eingesetzt. Dabei kommt eine Vielzahl von verschiedenen, teils per <a href="Protein-Engineering" title="Protein-Engineering">Protein-Engineering</a> veränderten <a href="Thermostabile_DNA-Polymerase" title="Thermostabile DNA-Polymerase">thermostabilen DNA-Polymerasen</a> zum Einsatz (z. B. <a href="Taq-Polymerase" title="Taq-Polymerase">Taq-Polymerase</a>). Neben einer hohen Temperaturstabilität bringen thermostabile DNA-Polymerasen archaeischen Ursprung wie die <a href="Pfu-Polymerase" title="Pfu-Polymerase">Pfu-Polymerase</a> eine Korrekturlese-Funktion (<i>proof-reading</i>) mit, da es bei der PCR zu keiner Veränderung der erzeugten DNA kommen soll. Weiterhin werden in verschiedenen Methoden der <a href="Isothermale_DNA-Amplifikation" class="mw-redirect" title="Isothermale DNA-Amplifikation">isothermalen DNA-Amplifikation</a> bei Raumtemperatur strangversetzende DNA-Polymerasen wie die <a href="%CE%A629-DNA-Polymerase" title="Φ29-DNA-Polymerase">φ29-DNA-Polymerase</a> verwendet. Der Vorläufer der heute verwendeten DNA-Polymerasen war die <a href="T4-DNA-Polymerase" title="T4-DNA-Polymerase">T4-DNA-Polymerase</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Lehninger; David Nelson, Michael Cox: <i>Lehninger Biochemie.</i> 3. Auflage, Springer-Verlag, Berlin Heidelberg 2001, ISBN 3-540-41813-X</li>

<li>Wilhelm Seyffert: <i>Lehrbuch der Genetik.</i> 2. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, Berlin 2003, ISBN 3-8274-1022-3</li>

<li>Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: <i>Biochemie</i> 6. Auflage, Springer-Verlag, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li><a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> Molecule of the Month: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/pdb3_1.html">DNA-Polymerase</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-Chatterjee-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Chatterjee_1-0">↑</a></span> <span class="reference-text">N. Chatterjee, G. C. Walker: <i>Mechanisms of DNA damage, repair, and mutagenesis.</i> In: <i>Environmental and molecular mutagenesis.</i> Band 58, Nummer 5, Juni 2017, S. 235–263, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1002/em.22087">10.1002/em.22087</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28485537?dopt=Abstract">PMID 28485537</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5474181/">PMC 5474181</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Donald Voet: <cite style="font-style:italic">Biochemistry</cite>. 4th edition Auflage. John Wiley & Sons, Hoboken, NJ 2011, ISBN 978-0-470-57095-1, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1201</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:DNA-Polymerasen&rft.au=Donald+Voet&rft.btitle=Biochemistry&rft.date=2011&rft.edition=4th+edition&rft.genre=book&rft.isbn=9780470570951&rft.pages=1201&rft.place=Hoboken%2C+NJ&rft.pub=John+Wiley+%26+Sons" style="display:none"> </span></span>

</li>

</ol>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

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<div class="klappleiste-kopf"><a class="mw-selflink selflink">DNA-Polymerasen</a></div>

<p><a href="DNA-Polymerase_I" title="DNA-Polymerase I">DNA-Polymerase I</a> •

<a href="DNA-Polymerase_II" title="DNA-Polymerase II">DNA-Polymerase II</a> •

<a href="DNA-Polymerase_III" title="DNA-Polymerase III">DNA-Polymerase III</a>

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